Las proteínas y los aminoácidosProteinak eta aminoazidoak

FUNCIONES:

Catalizar reacciones → enzimas.

Transportar sustancias.

Ser parte del sistema inmunitario.

Participar en las señales nerviosas.

El control del crecimiento y de la diferenciación.

Etc.

CLASIFICACIÓN:

Según la función:

Enzimas: son los catalizadores de las reacciones.

Transportadoras de distintas sustancias:

Hemoglobina: transporta CO2 y O2.

Transferrina: transporta hierro.

Lipoproteínas: transportan lípidos.

Proteínas de estructura y de acumulación:

Mioglobina: acumula O2 en los músculos.

Hemosiderina: acumula hierro en el hígado.

Funcionan como soporte:

Colágeno: como soporte.

Elastina: en los ligamentos.

Queratina: en el pelo y en la piel.

Componentes imprescindibles del sistema inmunitario:

Inmunoglobulinas: mecanismo de defensa.

Fibrinógeno: cuando se produce una herida, la cubre.

Las que transmiten los impulsos nerviosos.

Las que controlan el crecimiento y la diferenciación.

Según la forma:

Proteínas fibrosas o escleroproteínas.

Proteínas globulares o esferoproteínas.

Según la composición química:

Proteínas simples u holoproteínas → su único componente son los aminoácidos.

Proteínas conjugadas → además de aminoácidos tienen otras moléculas, los grupos prostéticos. Se clasifican según el grupo:

Lipoproteínas: grupo prostético lipídico.

Fosfoproteínas: grupo prostético éster-fosfato.

Glucoproteínas: grupo prostético carbohidrato.

Cromoproteínas: grupo prostético el grupo hemo.

Las proteínas son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos. Tienen muchos grupos funcionales. Al interaccionar entre ellas o con otras moléculas biológicas pueden ganar funciones nuevas. Mientras unas proteínas son rígidas, otras tienen un grado de flexibilidad mayor.

De los 20 aminoácidos proteogénicos que hay en los seres vivos, 9 son aminoácidos esenciales, es decir, son necesarios en nuestro organismo pero no podemos producirlos: 1. Treonina -Thr 2. Metionina - Met 3. Lisina - Lys 4. Valina - Val 5. Triptófano - Trp 6. Leucina - Leu 7. Isoleucina – Ile 8. Fenilalanina – Phe 9. Histidina – His Todos esos aminoácidos son α-aminoácidos: en el centro aparece el carbono α, y alrededor el grupo amino, el grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y el grupo R.

Solo los L-aminoácidos participan en la composición de las proteínas.

Los aminoácidos son sustancias anfóteras, es decir, pueden actuar como ácido o como base. Aun así, la mayoría no sirven para amortiguar el pH, solo la histidina.

Según el grupo R, los aminoácidos se clasifican en distintos grupos.

Están relacionados con otras funciones o vías metabólicas. Son muy abundantes en la naturaleza, pero no tanto como los proteicos.

Derivados de α-aminoácidos: están relacionados con el metabolismo de los aminoácidos proteicos.

Por adición (homoserina y homocisteína) o sin un grupo metilo (-CH2-) (ornitina y citrulina).

D α-aminoácidos.

β-aminoácidos: la β-alanina, en el ácido pantoténico.

γ-aminoácidos: el ácido γ-aminobutírico (GABA), neurotransmisor.

Derivados: metilaciones, acetilaciones, hidroxilaciones (hidroxiprolinas e hidroxilisinas, en el colágeno), fosforilaciones, carboxilaciones, dimerizaciones (cistina), ciclaciones e hipermodificaciones.

Los que sufren la pérdida del grupo amino son α-cetoácidos.

Los que sufren la pérdida del grupo carboxilo son las aminas biógenas (neurotransmisores, histamina y catecolamina) y los aminoácidos diamínicos (putrescina y cadaverina).

Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos. Para ello, el α-carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo α-amino de otro. Al producirse la reacción se libera una molécula de agua.

El enlace peptídico no tiene por sí mismo capacidad de girar. El grupo amino del primer aminoácido será el principio de la cadena polipeptídica (extremo N) y el grupo carboxilo del último aminoácido (extremo C), el final de la cadena polipeptídica.

Por otro lado, siendo el grupo carbonilo (CO) un buen aceptor de puentes de hidrógeno y el grupo NH un donante de puentes de hidrógeno, muestran capacidad de formar enlaces con los grupos de otras cadenas polipeptídicas. Así se forman enlaces útiles para estabilizar varias estructuras espaciales.

La mayoría de las cadenas polipeptídicas suelen ser polímeros de entre 50 y 2000 unidades de aminoácido. (La masa molecular de un aminoácido suele ser de 110 de media y, por tanto, suelen tener un peso de 5500-220000 dalton.) En el caso de algunas proteínas, la cadena polipeptídica lineal se estabiliza mediante puentes disulfuro. Al resultado que se obtiene cuando se unen 2 cisteínas se le llama cistina.

Que aparezca cistina es habitual en las proteínas extracelulares; en las intracelulares, en cambio, es más raro.

Péptidos: la suma de unos pocos aminoácidos.

Oligopéptidos: como máximo 10 aminoácidos.

Polipéptidos: como mínimo 10 aminoácidos.

Proteínas: más de 50 aminoácidos.

Glutatión (GHS): tripéptido, protector del citosol (antioxidante).

Encefalinas: pentapéptidos, neuropéptidos de los procesos del dolor y de la analgesia.

Vasopresina (ADH) y oxitocina: nonapéptidos y hormonas.

Hormona estimulante de los melanocitos (αMSH)

Adrenocorticotropina (ACTH): hormona, estimulante de las glándulas suprarrenales (esteroides, cortisol…).

Muchos péptidos están formados por la hidrólisis de una proteína precursora mayor.

Cuando hablamos de la secuencia de los aminoácidos estamos hablando de la estructuración primaria. Hoy conocemos la estructuración primaria de más de 100.000 proteínas.

Conocer la secuencia de aminoácidos de una proteína es muy importante:

Conocer la secuencia suele ser imprescindible para determinar el mecanismo de acción de la proteína.

La secuencia de los aminoácidos condiciona la estructuración tridimensional de las proteínas.

Estudiar la secuencia es una parte importante de la patología molecular (en la fibrosis quística hay un solo aminoácido cambiado).

La secuencia de aminoácidos de una proteína nos dice mucho sobre su historia evolutiva. Las semejanzas entre proteínas, etc.

La estructura secundaria es un nivel de organización más alto que nos indicará la posición que ocupan en el espacio los aminoácidos sucesivos dentro de la estructura de las proteínas.

α HÉLICE En cada vuelta de la hélice quedan 4 aminoácidos superpuestos al primer y al cuarto enlace peptídico, por abajo y por arriba. Los aminoácidos se organizan alrededor de un cilindro imaginario, de forma levógira o dextrógira. Cada aminoácido da 100 grados de la vuelta.

Se forman enlaces por puente de hidrógeno entre los aminoácidos.

Pauling y Corey, en la publicación que sacaron en 1951, estudiaron las estructuras potenciales que las cadenas polipeptídicas podían adoptar en el espacio. Entre las estructuras que propusieron, la primera fue la α-hélice.

Las α-hélices son estructuras parecidas a un bastón.

En la α-hélice, el grupo CO de un aminoácido forma un puente de hidrógeno con el grupo NH del 4.º aminoácido que está más arriba.

HOJAS β Pauling y Corey propusieron también otro tipo de estructuración: la hoja β. En este caso es imprescindible que haya dos hebras β. Estas dos hebras pueden estar colocadas de forma paralela o antiparalela.

Cuando están colocadas de forma antiparalela, los grupos NH y CO forman puentes de hidrógeno con los otros grupos CO y NH de los aminoácidos que quedan enfrente de forma antiparalela.

Cuando están colocadas en paralelo, el grupo NH de cada aminoácido está unido al grupo CO que tiene más allá en la otra cadena.

En los dos casos, distintas hojas β se unen mediante puentes de hidrógeno.

En cada hoja β suele haber, normalmente, 4 o 5 hebras, pero pueden llegar a ser 10. Esas hojas pueden ser antiparalelas, paralelas o mixtas.

Se representan como una figura en forma de flecha.

CODOS β La mayoría de las proteínas suelen ser globulares y, para ello, tienen que cambiar la dirección de la cadena polipeptídica. Para eso hay distintos tipos de estructura, y este es uno de ellos.

Los elementos de unión unen las α-hélices o las hojas β. Aparecen muy a menudo y tienen capacidad de cambiar 180º la dirección de la cadena polipeptídica. La estabilidad de la estructura se consigue mediante puentes de hidrógeno, uniendo el grupo -C=O del primer aminoácido y el grupo amino del cuarto aminoácido.

Los tipos más abundantes son el I y el II.

Es la posición que ocuparán en el espacio los aminoácidos que no son sucesivos; explica la posición espacial que ocupan todos los aminoácidos de la cadena peptídica.

Además de los enlaces de hidrógeno y de los enlaces peptídicos, se dan enlaces iónicos (entre cargas de signo distinto) y covalentes (puentes disulfuro).

Las proteínas, cuando tienen más de una cadena polipeptídica, forman la estructuración cuaternaria. Esta es la posición espacial de las subunidades y la naturaleza de las interacciones entre ellas.

Aparece en las proteínas globulares y hacen falta al menos 4 cadenas para formarla. Ej.: la hemoglobina.

Las proteínas sufren a menudo modificaciones en su estructuración, formando grupos funcionales nuevos.

En el extremo amino de muchas proteínas se liga un grupo acetilo. Esta modificación da a la proteína una mayor resistencia frente a la degradación.

Ligar un grupo hidroxilo a los aminoácidos prolina de las fibras de colágeno vuelve esas fibras de colágeno más estables.

Dentro de la protrombina, cuando sufre la γ-carboxilación del glutamato, hace que la protrombina tenga la actividad adecuada.

La conformación que tiene una proteína es necesaria para cumplir sus funciones. A la pérdida de la estructuración por encima del primer nivel se le llama desnaturalización. Puede ser reversible o irreversible.

Muchos factores pueden provocar este estado: cambio de pH, cambio de temperatura… Ej.: al cocer un huevo, la ovoalbúmina que hay en la clara se desnaturaliza y provoca que se solidifique.