Proteinak eta aminoazidoakLas proteínas y los aminoácidos

FUNTZIOAK:

Erreakzioak katalizatu → Entzimak.

Sustantziak garraiatu.

Sistema immunitarioaren parte izan.

Nerbio seinaleetan parte hartu.

Hazkundearen eta bereizketaren kontrola.

Etab.

SAILKAPENA:

Funtzioaren arabera:

Entzimak: Erreakzioen katalizatzaileak dira.

Substantzia ezberdinen garraiatzaileak:

Hemoglobina: CO2 eta O2 garraiatzen ditu.

Transferrina: Burdina garraiatzen du.

Lipoproteinak: Lipidoak garraiatzen ditu.

Egitura eta metaketarako proteinak:

Mioglobina: Muskuluetan O2 metatzen du.

Hemosiderina: Gibelean burdina metatzen du.

Euskarri gisa funtzionatzen dute:

Kolagenoa: Euskarri gisa.

Elastina: Lokailuetan.

Keratina: Ilean eta azalean.

Sistema immunitarioaren ezinbesteko partaideak:

Immunoglobulinak: Defentsarako mekanismoa.

Fibrinogenoa: Zauri bat egitean, hau estaltzen du.

Nerbio kinadak igortzen dituztenak.

Hazkundea eta bereizpena kontrolatzen dituztenak.

Formaren arabera:

Zuntz-proteinak edo eskleroproteinak.

Proteina globularrak edo esferoproteinak.

Konposaketa kimikoaren arabera:

Proteina bakunak edo holoproteinak → Osagai bakarra aminoazidoak.

Proteina konjokatuak → Aminoazidoez gain beste molekula batzuk dituzte, talde prostetikoak. Taldearen arabera sailkatzen dira:

Lipoproteinak: Talde prostetikoa lipidoa.

Fosfoproteinak: Talde prostetikoa ester-fosfatoa.

Glukoproteinak: Talde prostetikoa karbohidratoa.

Kromoproteinak: Talde prostetikoa hemo taldea.

Proteinak, aminoazido deritzen monomeroez osaturiko polimeroak dira. Talde funtzional ugari dituzte. Elkarren artean edo beste molekula biologikoekin elkarrekinez, funtzio berriak irabazi ditzakete. Proteina batzuk zurrunak diren heinean, beste batzuk malgutasun gradu handiagoa dute.

Bizidunetan dauden 20 aminoazido proteogenikoetatik, 9 aminoazido esentzialak dira, hau da, gure organismoan beharrezkoak dira baina ezin ditugu ekoizi: 1. Treonina -Thr 2. Metionina - Met 3. Lisina - Lys 4. Balina - Val 5. Triptofanoa - Trp 6. Leuzina - Leu 7. Isoleuzina – Ile 8. Fenilalanina – Phe 9. Histidina – His Aminoazido guzti horiek α-aminoazidoak dira, erdialdean α karbonoa ageri da, inguruan amino taldea, karboxilo taldea, hidrogeno atomo bat eta R taldea.

Soilik L-aminoazidoek hartzen dute parte proteinen osaeran.

Aminoazidoak sustantzia anfoteroak dira, hau da, azido edo base modura joka dezakete. Hala ere, gehienek, ez dute balio pHa indargetzeko, histidinak soilik.

R taldearen arabera, aminoazidoak talde desberdinetan sailkatzen dira.

Beste funtzio edo bide metabolikoekin erlazionatuta daude. Oso ugariak dira naturan, baina ez proteikoak bezain beste.

α-aminoazidoen eratorriak: Aminoazido proteikoen metabolismoarekin erlazionatuak daude.

Atxikipena (homoserina eta homozisteina) edo talde metilo (-CH2-) bat gabe (ornitina eta zitrulina).

D α-aminoazidoak.

β-aminoazidoak: β-alanina, azido pantotenikoan.

-aminoazidoak: Azido -aminobutirikoa (GABA) neurotransmisorea.

Deribatuak: Metilazioak, azetilazioak, hidroxilazioak (hidroxiprolinak eta hidroxilisinak, kolagenoan), fosforilazioak, karboxilazioak, dimerizazioak (zistina), ziklazioak eta hipermodifikazioak.

Talde aminoaren galera izaten dutenak α-zetoazidoak dira.

Karboxilo taldearen galera izaten dutenak, amina biogenoak (neurotransmisoreak, histamina eta katekolamina) eta aminoazido diaminikoak (putreszina eta kadaberina) dira.

Proteinak aminoazidoen polimero linealak dira. Horretarako, aminoazido baten α-karboxiloak eta beste baten α-amino taldearekin erreakzionatzen du. Erreakzioa gertatzean, ur molekula bat askatzen da.

Lotura peptidikoak berez ez du biratzeko ahalmenik. Lehenengo aminoazidoaren amino taldea kate polipeptidikoaren hasiera izango da (N-bukaera) eta azken aminoazidoaren karboxilo taldea (C-bukaera) kate polipeptidikoaren bukaera.

Bestetik, karbonilo (CO) taldea hidrogeno zubi hartzaile ona izanda eta NH taldea hidrogeno zubi emaile izanik, beste kate polipeptidikoen taldeekin loturak eratzeko gaitasuna erakusten dute. Horrela, hainbat egitura espazial egonkortzeko baliagarriak diren loturak eratzen dira.

Kate polipeptidiko gehienek 50 eta 2000 aminoazido unitatezko polimeroak izaten dira. (Aminoazido baten masa molekularra 110-ekoa izaten da bataz beste eta beraz, 5500-220000 Daltoneko pisua izaten dute.) Zenbait proteinen kasuan, kate polipeptidiko lineala disulfuro zubien bidez egonkortzen da. 2 zisteina lotzen direnean lortzen den emaitza, zistina deitzen da.

Zelulaz kanpoko proteinetan zistina agertzea ohikoa izaten da, zelulaz barnekoetan ordea arraroagoa.

Peptidoak: Aminoazido gutxien batura.

Oligopeptidoak: Gehienez 10 aminoazido.

Polipeptidoak: Gutxienez 10 aminoazido.

Proteinak: 50 aminoazido baina gehiago.

Glutation (GHS): Tripeptidoa, zitosolaren babeslea (antioxidantea).

Entzefalinak: Pentapeptidoak, mina eta analgesiaren prozesuen neuropeptidoak.

Basopresina (ADH) eta oxitozina: Nonapeptidoak eta hormonak.

Melanozitoen hormona estimulatzailea (αMSH)

Adrenokortikotropina (ACTH): Hormona, guruin adrenalen estimulatzailea (esteroideak, kortisola…).

Peptido asko, proteina aitzindari handiago baten hidrolisiz sortutakoak dira.

Aminoazidoen sekuentziari buruz ari garenean lehen mailako egituraketari buruz ari gara. Egun, 100.000 proteina baino gehiagoren lehen mailako egituraketa ezaguna dugu.

Proteina baten aminoazido sekuentzia jakitea oso garrantzitsua da:

Sekuentzia ezagutzea proteinaren ekintza mekanismoa zehazteko ezinbestekoa izaten da.

Aminoazidoen sekuentziak proteinen hiru dimentsiotako egituraketa baldintzatzen du.

Sekuentzia aztertzea patologia molekularraren atal garrantzitsua da (fibrosi zistikoan aminoazido bakar bat aldatuta dago).

Proteina baten aminoazido sekuentziak bere historia ebolutiboari buruz asko esaten digu. Proteinen arteko antzekotasunak, etab.

Bigarren mailako egitura proteinen egituran ondoz ondoko aminoazidoek espazioan hartzen duten kokapena adieraziko digun antolaketa maila altuagoa da.

α HELIZEA Helize bira bakoitzean 4 aminoazido gainjarrita gelditzen dira lehenengo eta laugarren lotura peptidikora, behealde eta goialdetik. Aminoazidoak irudizko zilindro baten inguruan antolatzen dira, lebogiroki edo destrogiroki. Aminoazido bakoitzak biraren 100 gradu ematen ditu.

Hidrogeno zubizko loturak sortzen dira aminoazidoen artean.

Pauling eta Corey-ek 1951.urtean kaleratutako argitalpenean kate polipeptidikoek espazioan har zezaketen egitura potentzialak aztertu zituzten. Proposatu zituzten egituren artean lehena -helizea izan zen.

 helizeak makilaren antzekoak diren egiturak dira.

 helizean aminoazido baten CO taldeak gorago dagoen 4.aminoazidoaren NH taldearekin hidrogeno zubia eratzen du.

β ORRIAK Pauling eta Corey-k beste egituraketa mota proposatu zuten ere. - orria. Kasu honetan ezinbestekoa da bi -harixka egotea. Bi harixka hauek era paraleloan edo antiparaleloan kokaturik egon daitezke.

Era antiparaleloan kokaturik daudenean NH eta CO taldeek era antiparaleloan diren pareko aminoazidoen beste CO eta NH taldeekin hidrogeno zubiak eratzen dituzte.

Paraleloki kokaturik daudenean aminoazido bakoitzeko NH taldea beste kateko haratago duen CO taldearekin loturik dago.

Bi kasuetan -orri desberdinak hidrogeno zubien bitartez lotzen dira.

-orri bakoitzean, normalean, 4 edo 5 harixka egoten dira, baina 10 ere izatera hel daitezke. Orri horiek, antiparaleloak, paraleloak edo mistoak izan daitezke.

Gezi itxurako irudi bezala irudikatzen dira.

β UKONDOAK Proteina gehienak globularrak izaten dira eta horretarako, kate polipeptidikoaren norantza aldatu beharrean izaten dira. Horretarako, egitura mota desberdinak izaten dira, eta horietako bat da hau.

Loturazko elementuek, α-helizeak edo β-orriak lotzen dituzte. Oso maiz agertzen dira eta kate polipeptidikoaren norantza, 180º aldatzeko ahalmena dute. Egituraren egonkortasuna hidrogeno zubien bidez lortzen da, lehenbiziko aminoazidoaren -C=O taldeak eta laugarren aminoazidoaren amino taldea lotuz.

Mota ugarienak I eta II dira.

Ondoz ondokoak ez diren aminoazidoek espazioan hartuko duten kokapena da, kate peptidikoko aminoazido guztiek hartzen dituzten kokapen espaziala azaltzen du.

Hidrogeno lotura eta lotura peptidikoez gain, lotura ionikoak (zeinu ezberdinetako kargen artean) zein kobalenteak (disulfuro zubiak) ematen dira.

Proteinek, kate polipeptidiko bat baino gehiago dituztenean laugarren mailako egituraketa sortzen dute. Hau, azpiunitateen kokapen espaziala eta euren arteko elkarrekintzen izaera da.

Proteina globularretan agertzen da eta gutxienez 4 kate behar dira kate hau eratzeko. Adib. Hemoglobina.

Proteinak sarritan haien egituraketan eraldaketak jasotzen dituzte, talde funtzional berriak eratuz.

Proteina askoren amino bukaeran, azetilo taldea uztartzen da. Eraldaketa honek proteinari endekapenaren aurkako erresistentzia handiagoa ematen dio.

Kolageno zuntzetan prolina aminoazidoetan hidroxilo taldea uztartzean kolageno zuntz horiek egonkorragoak bilakatzen ditu.

Protronbinaren baitan, glutamatoaren -karboxilazioa pairatzen duenean, protonbinaren aktibitate egokia edukitzea eragiten du.

Proteinak duen konformazioa beharrezkoa da bere funtzioak burutzeko. Lehen mailatik gorako egituraketa galerari, desnaturalizazioa deritzo. Itzulgarria zein itzulezina izan daiteke.

Faktore ugarik eragin dezakete egoera hau, pH aldaketa, tenperatura aldaketa… Adib. Arrautza egostean, zuringoan dagoen oboalbumina desnaturalizatu egiten da eta solidifikatzea eragiten du.