EntzimakLas enzimas

Ezagutzen diren entzima guztiak proteinak dira eta -asa amaiera ipiniz izendatzen dira.

Erreakzioek berezko abiaduran denbora asko (urteak) behar izaten dute. Denbora tarte hori gutxitzeko, entzimek, erreakzioak bizkortzen dituzte. Erreakzio baten aktibazio energia gutxitzen dute, hau ahalik eta azkarren gerta dadin.

GUNE AKTIBOA:

Aktibitate katalitikoarena arduraduna da, sustratua (S) kokatzen den gunea.

Kokagune oso mugatua da:

S-ra lotzen den gunea, entzima-sustratoa konplexua sortuz (ES).

Erreakzioa katalizatzeko gai.

Entzimaren espezifikotasun eta ahalmen katalitikoa du.

Entzima bakoitzak molekula edo talde molekular bat ezagutzen du, bere espezifikotasun mailaren arabera. Adib. Hexokinasak, glukosaz gain beste sustratu batzuk ezagutzen ditu, baina glukokinasa ia glukosarentzat bakarrik da espezifikoa.

ENTZIMA + SUSTRATUA:

Sarraila-Giltza eredua: Sustratuak eta gune aktiboak morfologia osagarriak dituzte.

Eskularru-esku eredua: Sustratua gune aktibora batzean, bietan aldaketa morfologikoak ematen dira. Sustratuaren eraldaketa posible da, produktuan.

ISOENTZIMAK:

Entzima berdinaren era molekular desberdinak dira. Erreakzio bera katalizatzen dute.

Entzima bat era inaktiboan ekoizten denean eta bere aktibaziorako zati baten apurketa behar duenean, aitzindariari -geno atzizkia edo pro- aurrizkia gehitzen diogu. Adib.

Pepsinogenoa eta prokarboxipeptidasa.

Entzima bakoitza 3 modutan izendatzen da.

1. Gomendatutako izena.

2. Izen sistematikoa, katalizatzen duen erreakzioaren araberakoa.

3. Sailkapen zenbakiaren araberakoa.

Adibidea: ATP + kreatina ⇌ ADP + fosfokreatina. Gomendatutako izena: kreatin-kinasa. Izen sistematikoa: ATP:kreatin fosfotransferasa. Sailkapen zenbakia: EC 2.7.3.2, non EC Entzimen Batzordea den, eta hurrengo zenbakiek klasea, azpiklasea, azpi-azpiklasea eta entzimaren identifikatzailea ematen dituzten.

Entzima bakunak: Aminoazidoz soilik osaturik.

Entzima konplexuak: Aminoazidoz gain, beste talde edo sustantzia batek parte hartzen duenean.

Holoentzima: Apoentzima (Atal proteikoa) + Kofaktorea (Atal ez-proteikoa), bi elementu hauekin, aktibitate katalitikoa du.

Kofaktoreak:

Metalak

Koentzimak: Molekula organiko txikiak.

Koentzima erabiltzen duten entzimen barietatea izugarri handia da, hauek, normalean, bitaminetatik eratorriak izaten dira.

Entzimak, ekintzarekiko eta sustratuarekiko duten espezifikotasuna kontutan harturik sailkatzen dira:

Oxidoerreduktasak: Oxidazio-erredukzio erreakzioak katalizatzen dituzte, elektroien transferentzia bruutuz. Laktato deshidrogenasa adibidez.

Transferasak: Talde bat lekuz aldatzen dute. ACP-maloniltransferasa adibidez.

Hidrolasak: Hidrolisi edo apurketa erreakzioak bideratzen dituzte.

Kimiotripsina adibidez.

Liasak: Taldeak gehitu edo kendu egiten dituzteneko erreakzioak bideratzen dituzte. Fumarasa adibidez.

Isomerasak: Isomerizazio (taldea intramolekularki lekuz aldatzea) erreakzioak bideratzen dituzte. Triosa fosfato isomerasa adibidez.

Ligasak: Bi sustrato batzeko erreakzioak bideratzen dituzte. Aminoazil-tRNA sintetasa adibidez.

E + S ⇌ ES → E + P: sustratuaren lotura (k1, k-1) eta etapa katalitikoa (k2).

Aktibitate entzimatikoa zenbait aldagairen menpe dago: pHa, tenperatura, presioa… Entzimen aktibitatearen unitateak (U), minutuko M bat produktu ekoizteko behar den entzima kantitatea adierazten digu. Nomenklatura Biokimikoaren Batzordeak ordea, katal unitatea erabiltzeko gomendatzen du: Segunduko mol bat produktu ekoizteko behar den entzima kantitatea.

U/mg proteina (proteinen edo entzimen artean zenbat entzima aktibo ditugun erakusten digu honek) Entzimen purutasuna, entzimaren aktibitate espezifikoaren neurketaren bitartez jakiten dugu.

ZINETIKA ENTZIMATIKOA

Sustrato mota bakarreko kasuaren zinetika soilik aztertuko da.

Erreakzioaren abiadura bizkorragoa izango da zenbat eta entzimaren eraginkortasun katalitikoa handiagoa izan.

Erreakzioaren abiadura sustrato kontzentrazioarekiko era hiperbolikoan aldatzen da.

𝑉 = 𝑉𝑚𝑎𝑥×[𝑆] 𝐾𝑚 + [𝑆]

Km balio baxuak, S-arekiko afinitate altua adierazten du eta alderantziz.

pH aldaketa txikienek ere entzimaren gune aktiboko talde kimikoen ionizazio egoera alda dezakete entzimaren aktibitatea entzimatikoa gutxitu araziz.

Entzima bakoitzak beraz, pH eta tenperatura jakinak ditu bere aktibitate egokirako.

pH:

Urdaileko pepsinaren pH optimoa 2 da.

Tripsinarentzat (heste meharrean), pH optimoa 8 da.

Amilasa, listuko entzima, salbuespen bat da, pH tarte zabal batean mantendu dezake bere aktibitatea aldaketarik pairatu gabe.

TENPERATURA:

Handitzen bada, erreakzioak bizkortzen dira.

Tenperatura gehiegi handitzen bada, entzimak desnaturalizatu egin daitezke.

Tenperatura optimoa finkatzea oso zaila da.

Entzima askoren aktibitatea molekula txikien edo ioien loturen bidez inhibi daitezke. Hau, era itzulgarrian edo itzulezinean gerta daiteke. Adib. Penizinilina inhibitzaile itzulezina da, bakterioen espezifikoa den transpeptidasa inhibitzen du.

Itzulgarria: Lotura ez kobalente itzulgarriz lotuak.

Itzulezinak: Lotura kobalente itzulezin indartsuz lotuak.

INHIBIZIO ITZULGARRIA

INHIBITZAILE LEHIAKORRAK:

Sustratuarekin lehiatzen dira gune aktiboan lotzeko.

Sustratuarekiko antzekotasun egiturala dute.

Inhibizioa itzuli daiteke sustratu gehiago ipiniz, horrela aukera gehiago dago gune aktibora lotzeko.

Entzimaren Km igotzen duten baina Vmax ez da aldatzen, eta ondorioz, S gehiago beharko du Km-ra iristeko.

INHIBITZAILE EZ-LEHIAKORRAK:

Gune aktiboan ez da inhibitzailea lotzen, beste toki batean lotzen da.

Sustratua eta inhibitzailea batera egon daitezke lotuta, erreakzioaren abiadura jaitsiz.

Sustratu gehiago gehitzeak, ez du inhibitzailea itzultzen.

Entzimaren Km berdina dute baina Vmax jaitsia.

INHIBITZAILE AKONPETITIBOAK:

Ez dira gune aktibora lotzen, baizik entzima-sustratu konplexura, produktua sortzea ekidinez.

Entzimaren Km jaisten dute eta Vmax jaitsia izaten dute.

INHIBIZO ITZULEZINA Inhibitzaileak gune aktibora edo entzimaren beste gune batera lotzen dira (Gune alosterikoa), behin betiko inhibizioa sortuz.

Farmako askok dute mekanismo hau.

ENTZIMA ALOSTERIKOAK

Gune aktiboaz gain, gune alosterikoa deritzon beste gune bat dute, beste molekula batekin elkar eragiten duena: Efektorea edo modulatzailea.

Modulatzaileak aktibatzaileak edo inhibitzaileak izan daitezke.

Adib. Retroinhibizioa edo feed-back kontrola: Produktuaren bidezko inhibizioa.

ENTZIMA ERA KOBALENTEAN MODULATUAK

Bi era aldakorretan (aktiboa eta inaktiboa) agertzen dira. Bere egiturak, beste entzima batzuen bidez, kobalenteki aldatu daitezke: Entzima modulatzaileak.

Abantaila: Seinale kimikoa handitzen dute (kaskada efektua).

Adib. Fosforilazioak eta desfosforilazioak.